Chaperone für die Proteinfaltung

Damit ein Protein funktionsfähig ist, müssen seine Aminosäurenketten nach der Synthese in die jeweils korrekte, dreidimensionale Struktur gefaltet werden. Chaperone, selbst auch Proteine, helfen anderen Proteinen, sich richtig zu falten.

Die Wissenschaftler haben jetzt die Organisation des Chaperon-Netzwerks im Bakterium Escherichia coli untersucht. Durch Analysen des Proteoms konnten sie zeigen, wie verschiedene Chaperone während des Faltungsprozesses zusammenarbeiten und das Hsp70-Protein DnaK als Hauptakteur des Netzwerkes identifizieren. DnaK bindet bis zu 700 verschiedene Proteinketten, während sie gebildet werden. Darüber hinaus führt DnaK die Faltung der meisten dieser Proteinketten herbei. Die, die es nicht falten kann, werden zu einem anderen Chaperon transportiert: dem tonnenförmigen GroEL, einer hoch spezialisierten Faltungsmaschine. GroEL bildet einen Nano-Käfig, in dem einzelne Proteinketten vorübergehend eingeschlossen sind, so dass sie sich ohne störende Einflüsse von außen falten können.

Chaperon-Netzwerke kontrollieren das Proteom menschlicher Zellen. Das Verständnis der zugrundeliegenden Mechanismen ist von großem Interesse – besonders vor dem Hintergrund der vielen neurodegenerativen Krankheiten, bei denen der Faltungsprozess nicht fehlerfrei abläuft.

Literatur: Calloni, G., et al.: Cell Reports 2012, Online: DOI: 10.1016/j.celrep.2011.12.007