Prisma

Aldehyd stoppt Bioreaktion

Enzym DERA als bio­­­technologisches Werkzeug

cae | Durch den Austausch einer einzigen Aminosäure könnte das Peptidenzym DERA industrie­tauglich werden.

Biokatalysatoren verlieren oft ihre Funktion, wenn sie in ein künstliches Milieu eingebracht werden, wo sie einen bestimmten Syntheseschritt ausführen sollen. Dies trifft z. B. auf ­DERA (Desoxyribose-phosphat-Aldolase) zu, die jeweils zwei Moleküle des Eduktes Acetaldehyd zu Hydroxybutanal verknüpft (Aldoladdition), das wiederum ein Ausgangsstoff für Arzneistoffe (z. B. Statine) ist. Beim biotechnologischen Einsatz wird DERA jedoch ab einer gewissen Konzentration des Acetaldehyds inaktiv, sodass sie für die industrielle Produktion nicht infrage kommt. Man vermutete früher eine strukturelle Schädigung des Enzyms durch das Edukt, doch nun entdeckten Biochemiker in Düsseldorf und Jülich den bei höheren Acetaldehyd-Konzentrationen durch Aldolkondensation entstehenden Crotonaldehyd (Butenal) als Übeltäter: Er blockiert das katalytische Zentrum von DERA, indem er eine Brücke zwischen einem Cystein und einem Lysin baut. Durch den Austausch des Cysteins gegen eine andere Aminosäure wird der ­Crotonaldehyd unwirksam, während DERA enzymatisch aktiv bleibt. |

Quelle

Dick M, et al. Mechanism-based inhibition of an aldolase at high concentrations of its natural substrate acetaldehyde: structural insights and protective strategies. Chem Sci 2016;7:4492-4502

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